免疫球蛋白的 金屬螯合色譜分離

● 免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）具有抗體活性，是脊椎動物在對抗原刺激的免疫應答中，由淋巴細胞產生的，能與相應的抗原發生特異性結合的或化學結構與抗體相似的一類球蛋白。它普遍存在于哺乳動物的血液、組織液、淋巴液和體外分泌液中，是主要的液體免疫物質。1890年，德國學者Behring和日本學者北里shou次發現免疫球蛋白。隨后人們用電泳技術證明了血液中抗體的活性存在于γ區、β₂區、β區和α區。為了避免名稱上的混亂，1964年WHO命名委員會統一將抗體和一些化學結構、抗原性與其有關的蛋白統稱為免疫球蛋白。免疫球蛋白廣泛應用于開發新型功能性食品添加劑，仔畜飼料以及生物新藥和醫藥生化診斷、檢測試劑等，已經成為研究和商業等部門重要的物質。所以免疫球蛋白的純化也備受關注。

● 由于免疫球蛋白對金屬螯合色譜的親和力最大，因此可采用增加上樣量使其突破飽和點再用強洗脫液洗下吸附的免疫球蛋白。據報道，此法得到的免疫球蛋白的純度可達95%，活力幾乎沒有損失。

● 金屬螯合色譜是一種利用金屬離子與蛋白質中的某些氨基酸，如組氨酸等*的親和力進行分離純化的新型色譜分離技術，它具有條件溫和，分離的蛋白質活性回收率較高。同時操作較為簡單，具有較高的處理能力，使用壽命也較長，適宜于生物活性蛋白的分離純化。

● 月旭推出的Chelating Tanrose 6FF金屬螯合親和介質，由亞氨基二乙酸（IDA）偶聯到瓊脂糖而成，相當于未螯合Ni離子的Ni Tanrose 6FF(IDA)。Chelating Tanrose 6FF介質的配基可提供3個配位位點同金屬離子螯合，同時提供三個離子鍵結合部位高親和的純化目的蛋白，親和力要強。可廣泛應用于分離提純蛋白質和多肽。其原理是利用蛋白質的組氨酸、半胱氨酸和色氨酸的側鏈與多種過渡金屬離子如Cu²⁺，Zn²⁺，Co²⁺，Fe³⁺的相互作用，從而達到分離純化的目的。